• proteiny
• jsou základním stavebním a funkčním materiálem živé buňky
• jsou to vysoce makromolekulární látky
  • skládají se z proteinogenních aminokyselin
    • je jich 20
  • v konkrétních proteinech byla prokázána i existence jiných aminokyselin
    • jednalo se převážně o modifikované základní aminokyseliny
• jejich molekulová hmotnost činní $10^4$ až $10^6$
• jsou obrovsky rozmanité
  • lidský organismus obsahuje až 50 000 různých bílkovin

Biologický význam bílkovin

• jsou stvabením materiálem buněk a tkání
• jsou katalyzátory biochemických reakcí
  • enzymy
• regulují metabolické procesy
  • hormony
• jsou protilátkami
• transformují chemickou energii na mechanickou energii
• jsou zásobárnou energie
• mají další specifické funkce
  • transportní
  • ochranné

Struktura bílkovin

• biologická funkčnost bílkoviny závisí na její struktuře
  • malé změny ji mohou zcela znehodnotit
• základní konformace bílkovin se nazývá nativní

Primární struktura

• je to pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci
• pro každou bílkovinu je specifické
  • je zakódované v DNA
• určuje vlastnosti bílkoviny
• pokud dodjde k záměně při syntéze, může dojít i k nemocem a poruchám a anomáliím

Sekundární sturktura

• je to geometrické uspořádání polypeptidového řetězce v prostoru
• jejich vznik umožňují vodíkové můstky mezi skupinami $>CO$ a $>NH$
  • vazby jsou velmi slabé, ale jejich velkým množstvím se vytváří stabilní stuktura
• řetězce tvoří pouze peptidové vazby

$\alpha$-struktura (helix)

• je to pravotočivá šroubovice
• vodíkové můstky vznikají mezi skupinami téhož řetězce
• aminokyslinové zbytky směřují ven ze šroubovice

$\beta$-struktura (skládaný list)

• vodíkové můstky vznikají mezi skupinamu paralelních řetězců
• aminnokyselinové zbytky trčí nad a pod rovinu listu

Terciární struktura

• je to prostorové uspořádání sekundární strukutry do konečného tvaru molekuly
  • bývá naproso nepravidelné bez os souměrnosti

Stabilizace terciární struktury

• pomocí různých nevazebných interakcí
• vodíkové můstky

• nepolární interakce

• disulfidové můstky

• elektrostatické interakce

Globulární bílkoviny

• sferoproteiny
• mají kulovité molekuly
• jsou rozpustné ve vodě nebo roztocích solí
• mají různé funkce
• je pro ně typická struktura helixu

Albuminy

• jsou rozpustné ve vodě
• laktalbumin
  • pochází z mléka
• ovalbumin
  • pochází z vaječných bílků
• serumalbuminy
  • pochází z krevního séra

Globuliny

• jsou nerozpustné ve vodě, ale rozpustné v roztocích solí, kyselinách nebo zásadách
• $\gamma$-globulin
  • pochází z krve
• fibrinogen
  • pochází z krve

Histony

• obsahují bazické aminokyseliny
• vyskytují se v buněčných jádrech
  • váží se na nukleové kyseliny za vzniku nukleoproteinů

Fibrilární bílkoviny

• skleroproteiny
• mají vláknitou strukturu
• jsou nerozpustné ve vodě a odolné vůči kyselinám a zásadám
• je pro ně typická struktura skládaného listu
• slouží jako stavební materiál buněk a tkání

Keratin

• obsahují jej pokožka a její deriváty
• obsahuje hlavně cysetin

Kolagen

• obsahuje ho pokožka a pojivá tkáň
  • šlachy, chrupavky a kosti
• tvoří základ kostry vyšších organismů
• obsahuje hlavně glycin, prolin a hydroxyprolin

Fibrin

• uplatňuje se při srážení krve

Elastin

• obsahují jej šlachy a arterie (tepny)

Fibroin

• je obsažen v hedvábí

Kvartérní struktura

• existuje u složitějších bílkovin, které se skládají z několika polypeptidových řetězců
• je to prostorové uspořádání těchto podjednotek
• síly, které takové struktury drží pohromadě mají málo kovalentní charakter
• jednotlivé podjednotky snadno disociují a zase se spojují

Denaturace bílkovin

• působením kyselin, zásad, solí těžkých kovů, zvýšením teploty nebo radiací se může změnit
• dojde k poškození nativního stavu a ztrátě biologické účinnosti
• původní peptidové vazby nejsou narušeny
  • primární struktura je zachována
• poruší se disulfidové můstky a znemožní působení nevazebných interakcí
  • sekundární a terciární struktura je narušena
• tento proces je obvykle ireversibilní

Klasifikace bílkovin

Jednoduché bílkoviny (holoproteiny)

• obsahují pouze aminokyseliny

Složené bílkoviny (heteroproteiny, proteidy)

• obsahují mimo aminokyseliny i nebílkovinou složku
  • prostetická skupina

Lipoproteiny

• prostetická skupina: lipidy
• jsou stavební složkou biomembrán
• umožňují transport lipidů v polárním vodném prostředí

Glykoproteiny (mukoproteiny)

• prostetická skupina: oligosacharidy
• ve vodě se rozpouští za vzniku viskózníh roztoků
  • jsou chemicky velmi odolné
• jsou základní látkou sekretů žláz
  • sliny, hleny
• tvoří zevní obal buňky
  • glykokalyx
• jsou důležitou složkou membránových receptorů
• tvoří mezibuněčnou hmotu v pojivých tkáních

Fosfoproteiny

• prostetická skupina: kyselina fosforečná $H_3PO_4$
• vyskytují se hlavně v mléce a vaječném bílku
• jsou zdrojem fosforu pro syntézu nukleových kyselin
• přiklady:
  • kasein
    • je obsažen v mléce

Metaloproteiny

• prostatická skupina: kov
• slouží jako zásobní a transportní látky kovů v těle
• přiklady
  • feritin
    • zásobuje železo
  • transferrin
    • roznáší železo

Chromoproteiny

• prostatická skupina: pigment
• často obsahují také kovy
  • jsou to tedy zároveň metaloproteiny
• příklady:
  • rhodopsin
    • je zo zrakový purpur
  • hemocyanin
    • obsahuje měď
    • je obsažen v krvi bezorbatlích
  • chlorofyl
    • obsahuje hořčík
    • je obsažen v listech rostlin
  • hemoproteiny
    • obsahují železo

Nukleoproteiny

• prostatická složka: nukleová kyselina
  • váží se většinou na bazické bílkoviny
• tvoří podstatnou část nejjednodušších forem života